Небольшие пептиды, способные к слипанию друг с другом, могли выполнять каталитическую функцию ещё до появления настоящих ферментов.
Все процессы в клетке, от обслуживания генетической информации до получения энергии, зависят от ферментов. К ферментам относится львиная доля белков, и молекулы их устроены довольно сложно: они состоят из не менее чем 100 аминокислот, собранных в определённую последовательность, благодаря которой у фермента появляется уникальная пространственная структура. Эта пространственная структура организована таким образом, чтобы точно соответствовать субстрату — веществу, с которым фермент проделывает некие химические манипуляции.
Но как появились ферменты? Понятно, что информация о них записывалась в наследственной молекуле, но с чего-то же должно было начаться развитие этих сложноустроенных белков? Можно, конечно, предположить, что фермент мог появиться в первичном супе сразу как есть, подобно Афине Палладе из головы Зевса, но, как и в случае с Афиной, возникновение готового фермента с правильной последовательностью и с подогнанной под определённую функцию пространственной структурой кажется слишком невероятным.
Однако всё могло начаться с гораздо более простых каталитических предшественников, которые можно сравнить с нынешними амилоидными прионоподобными комплексами, вызывающими целый спектр нейродегенеративных болезней. Амилоидные пептиды, во-первых, довольно небольшие, не более нескольких десятков аминокислот; во-вторых, слипаясь друг с другом, они могут приобретать пространственную структуру, и процесс этот происходит так же, как у больших белков.
По мысли Ивана Корендовича (Ivan V. Korendovych) и его коллег из Сиракузского университета (США), такие амилоиды могли бы стать подготовительным этапом перед формированием настоящих сложноустроенных ферментов. Представим себе первичный суп с аминокислотами, которые могут как угодно соединяться друг с другом. Большой белок с каталитическими функциями в этом супе вряд ли появится, но вот короткие пептиды, которые могут слипаться друг с другом, — вполне. То есть такие пептиды могут возникнуть с намного большей вероятностью. Но вот они появились и самопроизвольно слиплись друг с другом в сложный пространственный комплекс. Может ли такой комплекс сработать как катализатор какой-нибудь реакции?
Чтобы выяснить это, исследователи синтезировали семь склонных к амилоидообразованию пептидов по семь аминокислот в каждом, после чего позволили этим пептидам слипнуться (каждый в пределах собственного вида). В реакционную смесь добавляли также ионы цинка, которые часто помогают в ферментативных реакциях.
В журнале Nature Chemistry авторы пишут, что четыре из семи пептидов, слипшись, проявили каталитические свойства: они могли расщеплять эфиры. То есть такие пептиды вполне могли быть предками настоящих ферментов, и вероятность их появления была намного выше, и катализировать реакцию они в принципе могли. Заметим, что семиаминокислотные пептиды, которые использовались в работе, были намного короче нынешнего альцгеймерического бета-амилоидного пептида, состоящего из 36–43 аминокислот. Однако главная черта у них общая: и те и другие могут самопроизвольно слипаться в большие надмолекулярные комплексы. (Тут, конечно, было бы интересно выяснить, не могут ли и альцгеймерические бляшки тоже что-нибудь катализировать.)
Правда, некоторые скептики, признавая остроумность гипотезы авторов «амилоидной истории катализа», тем не менее указывают на то, что в те дремучие времена ионы цинка были всё же относительно редкими по сравнению с ионами никеля и железа. Поэтому хорошо бы тот же опыт повторить и с этими металлами, чтобы хотя бы чуть-чуть приблизиться к древнейшим условиям возникновения жизни на Земле.
Подготовлено по материалам NewScientist.
Загрузка...